Sebagian zat
biokimia bersifat stabil dalam bentuk murni, tetapi terurai dengan cepat bila
terdapat enzim. Ada perbedaan penting
antara stabilitas termodinamika
(yang digambarkan sebagai tetapan kesetimbangan reaksi) dan stabilitas kinetika suatu zat. Stabilitas kinetika menggambarkan seberapa cepat reaksi berlangsung, sedangkan
stabilitas termodinamika menggambarkan posisi akhir reaksi yang digambarkan dalam bentuk
jumlah relatif substrat dan produk pada kesetimbangan. Kerja enzim mempengaruhi stabilitas kinetika suatu
zat.
Sebagian besar molekul organik
pereduksi (misalnya glukosa) tidak stabil pada tekanan atmosfer bumi (1 atm) menurut termodinamika dan cenderung mengoksidasi.
glukosa + 6O2 → 6CO2 + 6H2O –DG0 = 2.872 kJ mol-1
Karena itu, oksidasi
sangatlah eksergonik (menghasilkan
panas), dan reaksinya memiliki –DG0 reaksi yang besar. Tetapi seperti diketahui, glukosa bersifat
stabil ketika dibiarkan. Dengan
demikian, glukosa tidak stabil menurut termodinamika,
tetapi stabil menurut kinetika.
Perbedaan
antara stabilitas kinetika dan stabilitas termodinamika sangatlah penting. Perbedaan ini dijelaskan dengan konsep energi bebas aktivasi yang diperlukan
untuk mengubah substrat menjadi keadaan transisinya, yakni substrat harus
melampaui suatu batasan energi. Batasan
energi adalah energi bebas pada keadaan transisi, DG‡. Teori keadaan transisi ini diperkenalkan oleh
H. Eyring yang mengaitkan laju reaksi dengan besarnya DG‡.
Pada tahun
1880-an, Arrhenius mengamati bahwa tetapan laju k untuk reaksi kimia sederhana bervariasi tergantung suhu menurut
persamaan berikut:
k = Ae–Ea/RT
dengan Ea
adalah yang disebut sebagai energi
aktivasi Arrhenius pada reaksi, A
adakah faktor preeksponensial, R adalah tetapan gas universal, dan T adalah suhu (K). Akan tetapi kemudian menjadi jelas bahwa A
bisa saja bergantung pada suhu, terutama dalam reaksi dengan katalis. Karena itu Eyring mengusulkan bahwa semua keadaan
transisi terurai dengan tetapan laju yang sama, yaitu kT/h; dengan k adalah tetapan Boltzmann
dan h adalah tetapan Planck. Eyring mengusulkan bahwa untuk reaksi apapun,
dengan DG‡ adalah energi aktivasi
kompleks keadaan transisi.
Energi bebas Gibbs suatu sistem
diperoleh dari dua komponen, yakni
DG = DH – TDS
dengan DS adalah perubahan entropi
dan DH adalah perubahan entalpi dalam sistem
reaksi. Dengan demikian, bisa dituliskan dalam persamaan berikut:
Entropi
merupakan kesatuan termodinamika kesetimbangan yang ditafsirkan secara mekanika sebagai derajat ketidakteraturan
dalam suatu sistem. Dari persamaan di
atas, terlihat bahwa (1) faktor
preeksponensial A bisa ditafsirkan
memiliki kaitan dengan penyusunan suatu reaktan dalam enzim sebagai kompleks
keadaan transisi yang terbentuk, dan (2)
faktor eksponensial berkaitan dengan entalpi (kalor) reaksi.
Faktor molekul
apapun yang cenderung menstabilkan keadaan transisi akan menurunkan DG‡ sehingga meningkatkan laju
reaksi. Dengan demikian, peningkatan
laju ini bisa berasal dari efek entropi atau entalpi, atau dari keduanya.
Blackjack by Push Gaming - OK Casino Guru
ReplyDeleteBlackjack by Push Gaming is a 피망 포커 blackjack variation on Push Gaming's A classic, traditional game 바카라사이트 from the 바카라 추천 사이트 Push 비윈티비 Gaming collection that 코인 일정 사이트 is a